653
0,2
2016-09-21
Как пауки делают паутину
Пауки создают паутину, понижая кислотность в растворе с паутинными белками.
Паутина давно интригует исследователей своими уникальными характеристиками: при необычайной растяжимости и лёгкости она ещё и необычайно прочна. Если сравнивать паутинную нить со стальной проволокой такого же диаметра, то они выдержат примерно одинаковый вес. Но паутина в шесть раз легче, а значит, в шесть раз прочнее. Но едва ли не большая загадка – это как пауки её делают. Известно, что паутина состоит из белков, называемых спидроинами, которые изначально находятся в растворе, а потом как-то превращаются в твёрдую нить. Превращение происходит опять же в водном растворе (то есть белки не обезвоживаются), при обычной температуре и при том довольно быстро. Что же заставляет растворённые паутинные белки превращаться в твёрдую и гибкую нить?
Спидроины – белки довольно крупные, состоящие в среднем из 3 500 аминокислот, большей частью организованных в повторяющиеся последовательности. Наиболее важными для создания паутинной нити являются аминокислоты на концах полипептидной цепи, и у разных пауков концевые последовательности спидроинов сходны между собой. Образуя нить, молекулы белков меняют пространственную структуру. Происходит это под влиянием градиента рН в паутинных железах пауков: в одном их конце кислотность выше, чем в другом, и в какой-то точке перепад рН заставляет спидроины приобретать особо прочную укладку.
Детали процесса попытались выяснить Марлен Андерссон (Marlene Andersson) и её коллеги из Института сельскохозяйственных наук в Упсале и Каролинского института. С помощью микроэлектродов они точно измерили кислотность в паутинных железах – и оказалось, что градиент рН более крутой, чем предполагалось, от нейтрального (рН=7,6) в глубине железы до довольно кислого (рН=5,7) в выводящем протоке. Одновременно удалось выяснить, что в паутинном аппарате по мере приближения к выходу растёт концентрация бикарбонат-ионов (остатков угольной кислоты) и количество СО2. Исследователи пришли к выводу, что перепад кислотности создаётся благодаря ферменту карбоангидразе, которая из углекислого газа и воды делает угольную кислоту, которая, в свою очередь, существует в растворе в виде бикарбонат-ионов и «кислых» ионов водорода Н+. Дальнейшие эксперименты подтвердили предположение о карбоангидразе как создателе «паутинного» кислотного градиента.
В статье в PLoS Biology авторы работы пишут, что кислотность среды по-разному влияла на разные концы молекулы спидроина. Если один из концов полипептидной цепи (N-конец) в кислой среде слипался с другими N-концами других спидроиновых молекул, и чем выше была кислотность (чем ниже рН), тем стабильней была структура N-концов, то другой конец белка (С-конец), наоборот, терял стабильность с понижением рН и оставался без какой-либо оформленной структуры до самого последнего момента, когда белок принимал окончательную «паутинную» структуру. То есть на разные участки одной и той же молекулы изменение химической среды действовало по-разному.
Но это не всё – С-концевой конец паучьих спидроинов, как оказалось, похож на амилоидные белки, которые образуют белковые отложения в нервных клетках при нейродегенеративных болезнях (синдроме Альцгеймера, например). Амилоидные белки образуют полимерные комплексы в виде длинных нитей, тяжей, оседающих в нервной ткани. Очевидно, в случае паутины механизм в чём схож: неструктурированный конец спидроина нужен, чтобы молекулы белков быстро слипались в нить. Причём в «паутинную» структуру С-конец переходит внезапно, когда кислотность среды достигает рН=5,5, до этого момента он, напомним, остаётся неструктурированным и неоформленным.
Однако, если бы молекулы спидроинов слипались, как им вздумается, то паутинной нити не получалось бы. Чтобы каждая молекула знала своё место, существует N-конец, который по мере возрастания кислотности только сильнее стабилизируется и крепче держится за соседние молекулы. Благодаря N-концу белки знают своё место в формирующейся нити паутины, ещё не затвердев, она приобретает структурированность. Ну а скрепляющим «цементом» в конце концов служит С-конец. Инженеры давно хотят сделать лабораторную паутину; возможно, новые сведения относительно паутинных белков им в этом помогут.
Источник: nkj.ru
Паутина давно интригует исследователей своими уникальными характеристиками: при необычайной растяжимости и лёгкости она ещё и необычайно прочна. Если сравнивать паутинную нить со стальной проволокой такого же диаметра, то они выдержат примерно одинаковый вес. Но паутина в шесть раз легче, а значит, в шесть раз прочнее. Но едва ли не большая загадка – это как пауки её делают. Известно, что паутина состоит из белков, называемых спидроинами, которые изначально находятся в растворе, а потом как-то превращаются в твёрдую нить. Превращение происходит опять же в водном растворе (то есть белки не обезвоживаются), при обычной температуре и при том довольно быстро. Что же заставляет растворённые паутинные белки превращаться в твёрдую и гибкую нить?
Спидроины – белки довольно крупные, состоящие в среднем из 3 500 аминокислот, большей частью организованных в повторяющиеся последовательности. Наиболее важными для создания паутинной нити являются аминокислоты на концах полипептидной цепи, и у разных пауков концевые последовательности спидроинов сходны между собой. Образуя нить, молекулы белков меняют пространственную структуру. Происходит это под влиянием градиента рН в паутинных железах пауков: в одном их конце кислотность выше, чем в другом, и в какой-то точке перепад рН заставляет спидроины приобретать особо прочную укладку.
Детали процесса попытались выяснить Марлен Андерссон (Marlene Andersson) и её коллеги из Института сельскохозяйственных наук в Упсале и Каролинского института. С помощью микроэлектродов они точно измерили кислотность в паутинных железах – и оказалось, что градиент рН более крутой, чем предполагалось, от нейтрального (рН=7,6) в глубине железы до довольно кислого (рН=5,7) в выводящем протоке. Одновременно удалось выяснить, что в паутинном аппарате по мере приближения к выходу растёт концентрация бикарбонат-ионов (остатков угольной кислоты) и количество СО2. Исследователи пришли к выводу, что перепад кислотности создаётся благодаря ферменту карбоангидразе, которая из углекислого газа и воды делает угольную кислоту, которая, в свою очередь, существует в растворе в виде бикарбонат-ионов и «кислых» ионов водорода Н+. Дальнейшие эксперименты подтвердили предположение о карбоангидразе как создателе «паутинного» кислотного градиента.
В статье в PLoS Biology авторы работы пишут, что кислотность среды по-разному влияла на разные концы молекулы спидроина. Если один из концов полипептидной цепи (N-конец) в кислой среде слипался с другими N-концами других спидроиновых молекул, и чем выше была кислотность (чем ниже рН), тем стабильней была структура N-концов, то другой конец белка (С-конец), наоборот, терял стабильность с понижением рН и оставался без какой-либо оформленной структуры до самого последнего момента, когда белок принимал окончательную «паутинную» структуру. То есть на разные участки одной и той же молекулы изменение химической среды действовало по-разному.
Но это не всё – С-концевой конец паучьих спидроинов, как оказалось, похож на амилоидные белки, которые образуют белковые отложения в нервных клетках при нейродегенеративных болезнях (синдроме Альцгеймера, например). Амилоидные белки образуют полимерные комплексы в виде длинных нитей, тяжей, оседающих в нервной ткани. Очевидно, в случае паутины механизм в чём схож: неструктурированный конец спидроина нужен, чтобы молекулы белков быстро слипались в нить. Причём в «паутинную» структуру С-конец переходит внезапно, когда кислотность среды достигает рН=5,5, до этого момента он, напомним, остаётся неструктурированным и неоформленным.
Однако, если бы молекулы спидроинов слипались, как им вздумается, то паутинной нити не получалось бы. Чтобы каждая молекула знала своё место, существует N-конец, который по мере возрастания кислотности только сильнее стабилизируется и крепче держится за соседние молекулы. Благодаря N-концу белки знают своё место в формирующейся нити паутины, ещё не затвердев, она приобретает структурированность. Ну а скрепляющим «цементом» в конце концов служит С-конец. Инженеры давно хотят сделать лабораторную паутину; возможно, новые сведения относительно паутинных белков им в этом помогут.
Источник: nkj.ru
