如何做的蜘蛛让网

蜘蛛创建网、降低酸性溶液与蜘蛛蛋白质。

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该网络已经长感兴趣的研究人员对于其独特的特点:当非凡的扩展和明度,她也非常强。 如果你比较的蜘蛛丝有钢丝的直径相同,他们将承受约相同的权重。 但该网站是六次较轻,因此六次强。 但也许最大的神秘是如何蜘蛛这样做。 它是已知的,该网络由的蛋白质称为spidroins最初位于该方案,然后以某种方式变成一个固线。 转型再次发生在水溶液(即蛋白质不是脱水),在常温和,这是相当快。 是什么让蜘蛛蛋白溶解成为固体和灵活丝?

状腺丝蛋白蛋白是相当大的,由于平均水平的3 500个氨基酸,对于大部分组织中一个重复的序列。 最重要的创建的网线氨基酸在结束的多肽链和不同的蜘蛛限序的状腺丝蛋白彼此相似。 形成一个线程,蛋白质分子改变的空间结构。 这下发生的影响的pH梯度丝腺的蜘蛛在他们的一个结束的酸度高于其他,并且在某些时点滴,在pH值会导致状腺丝蛋白买坚固的定型。

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该过程的细节有试图找出马琳Andersson(马琳Andersson)和她的同事们从农业科学研究所在乌普萨拉和卡罗林斯卡研究所。 使用微电极,他们准确测量的酸性的蜘蛛腺发现,pH陡峭梯度比预期从中性(pH值为7,6个)在深度的腺体相当酸性(pH=5,7)在排泄管道。 在同一时间发现了在网络摄像头接近的出口增加浓度的碳酸氢离子(碳酸残留)和数量的CO2。 研究人员得出的结论,区别在酸性是通过酶碳酸酐,这是从二氧化碳和水,使碳酸,这反过来,存在解决如碳酸氢盐离子和酸氢离子H+。 进一步的实验证实的假设碳酸酐作为创作者的"蜘蛛"酸的梯度。

在一篇文章中PLoS Biology,作者写的酸度中有不同的影响不同部分分子的状腺丝蛋白的。 如果其中一个结束多肽链(N)在酸性环境。 与其他N-结束spironolac其他分子,和较高酸度(以更低的pH),稳定是结构的N-结束,另一端的蛋白质(C端),相比之下,正在失去稳定性降低的pH值和没有任何特征的结构,直到最后一刻,当蛋白质已经通过了最后的"蜘蛛"的结构。 也就是说,不同部分相同的分子变化的环境行为不同。

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但是,这还不是全部–C端端的蜘蛛spidroins,因为它变成了类似的淀粉样的蛋白质、其形式的蛋白质沉积物中的神经细胞在神经退行性疾病(老年痴呆症,例如)。 淀粉样的蛋白质形式的聚合物复合体形式的长丝,股沉积在的神经组织。 显然,在这种情况下网机制的相似之处:平端的状腺丝蛋白需要蛋白质分子迅速合并成的螺纹。 并且在"蜘蛛"结构与结束的开关时,突然的酸性介质达到pH值的5.5,到这一点,他回顾,仍然是非结构化和未成形的。

然而,如果分子spidroins粘在一起,因为他们请,蜘蛛丝没有工作。 每个分子知道自己的位置,有N-结束,这会增加酸度stabiliziruemost更强大和更强大的拥有对邻近的分子。 由于N端松鼠知道他们在新兴线的一个网络,尚未具有硬化,它成为结构化。 好了,结合"水泥"到底是与的结束。 工程师们想做实验室网络;这是可能的,新的信息有关的丝绸的蛋白质来帮助他们在这。

资料来源:nkj.ru

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